Aminokwasy – czym są, podział, działanie, rola w organizmie
Aminokwasy to bardzo obszerna i niezwykle zróżnicowana grupa związków chemicznych. Pełnią one w organizmie wiele istotnych funkcji. Najważniejszą informacją o aminokwasach jest to, że ich odpowiednie kombinacje tworzą białka – element budulcowy organizmu. Aminokwasy można zasadniczo podzielić na egzogenne i endogenne. Jaka jest między nimi różnica? Jakie jest działanie aminokwasów? Jaką rolę odgrywają w organizmie? W których produktach spożywczych możemy je znaleźć i dlaczego tak ważne jest, aby dostarczyć je w odpowiednich ilościach? Odpowiedzi na te pytania znajdziecie w poniższym artykule.
SPIS TREŚCI:
1. Czym są aminokwasy?
2. Aminokwasy – podział
3. Aminokwasy – działanie i rola w organizmie, źródła pokarmowe
4. Aminokwasy – zastosowanie
Określ swój cel treningowy, a my pomożemy Ci go osiągnąć.
1. Czym są aminokwasy?
Z chemicznego punktu widzenia aminokwasy (kwasy aminowe) są obszerną grupą organicznych związków chemicznych, których wspólną cechą jest występowanie w cząsteczce przynajmniej jednej zasadowej grupy aminowej i kwasowej grupy hydroksylowej. Z tego właśnie powodu aminokwasy zalicza się do grupy amfolitów – związków zachowujących się jednocześnie jak kwasy i zasady.
Aminokwasy są elementarnymi ogniwami budowy niemalże wszystkich struktur białkowych. Okazuje się jednak, że jedynie 20 z poznanych do tej pory 300 aminokwasów pełni w organizmie funkcję budulcową. Aminokwasy te nazywa się białkowymi. Wszyscy przedstawiciele tej grupy, prócz proliny, należą do alfa-aminokwasów.
Oprócz aminokwasów białkowych istnieją także niebiałkowe, które również spełniają ważne funkcje fizjologiczne, przykładem aminokwasu niebiałkowego jest beta-alanina wchodząca w skład silnego przeciwutleniacza – koenzymu A.
Poniższa rycina przedstawia ogólną chemiczną strukturę alfa-, beta- i gamma-aminokwasów.
Źródło: Hames H., Biochemia. Krótkie wykłady, Warszawa 2007.
Ze względu na swoją budowę chemiczną (amfolity) przypominającą budowę soli aminokwasy są krystalicznymi substancjami barwy białej. Temperatura topnienia aminokwasów jest bardzo wysoka. Wszystkie świetnie rozpuszczają się w wodzie. Szczególnie dobrze rozpuszczalna jest wspomniana wcześniej prolina. Aminokwasy na ogół mają smak obojętny, delikatnie słony lub gorzkawy. Pierwszym wyjątkiem od tej reguły jest tryptofan – prawie 40 razy słodszy niż cukier biały, drugim L-tyrozyna – 5 razy mniej gorzka niż kofeina.
2. Aminokwasy – podział
Kryteria podziału aminokwasów są tak samo zróżnicowane jak cała ich grupa. W jej obrębie można dokonywać różnych podziałów. Najbardziej istotnym jest podział aminokwasów białkowych pierwszorzędowych na endogenne i egzogenne (podział ten dotyczy większości kręgowców, u roślin nie ma takiego podziału):
– aminokwasy endogenne – to takie, które organizm ludzki może wytwarzać samodzielnie, nie ma konieczności przyjmowania ich wraz ze źródłami pokarmowymi.
Do aminokwasów endogennych zaliczamy: alaninę, asparaginę, cysteinę, glicynę, glutaminę, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, prolinę, serynę, tyrozynę, cystynę, cytrulinę, homoserynę, hydroksylizynę, hydroksyprolinę, karnitynę, kwas gamma-aminomasłowy, ornitynę i taurynę;
– aminokwasy egzogenne – zwane również aminokwasami niezbędnymi, to takie, których ludzki organizm nie potrafi sam syntezować. Naszym obowiązkiem jest zatem dostarczyć je do naszego organizmu w odpowiednich ilościach.
Do aminokwasów egzogennych należą: fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, walina.
Oprócz wszystkich wyżej wymienionych aminokwasów na uwagę zasługują również arginina i histydyna. Są one klasyfikowane jako aminokwasy względnie egzogenne. Oznacza to, że organizm młodego, dorastającego człowieka nie jest w stanie wyprodukować ich odpowiedniej ilości (w przypadku człowieka dorosłego ilość ta jest jednak wystarczająca).
Poza podziałem na aminokwasy egzo- i endogenne istnieją również podziały na aminokwasy białkowe (budujące białka) i niebiałkowe. Na podział klasyfikujący aminokwasy ze względu na przyłączenie grupy aminowej (alfa-, beta-, gamma-aminokwasy), a także ze względu na polarność łańcucha bocznego (niepolarny łańcuch boczny, polarny łańcuch boczny z ładunkiem formalnym ujemnym bądź dodatnim, polarny łańcuch boczny bez ładunku formalnego).
3. Aminokwasy – działanie i rola w organizmie
Każdy z aminokwasów białkowych pełni w organizmie człowieka ściśle określone funkcje.
Poniżej przedstawiamy funkcje i źródła pokarmowe najważniejszych z nich:
– tryptofan – jest aminokwasem egzogennym wchodzącym w skład białek człowieka. Wchodzi w skład serotoniny, potocznie zwanej też hormonem szczęścia. W organizmie ulega przemianom do melatoniny – hormonu odpowiedzialnego za prawidłowe funkcjonowanie cyklu dobowego.
Tryptofan jest aminokwasem niezbędnym do prawidłowej syntezy pirydoksyny i niacyny. Ma wpływ na regulację przemiany materii.
Jego najlepszymi źródłami pokarmowymi są banany i produkty nabiałowe. Niedobór tryptofanu w organizmie człowieka zmniejsza odporność, zwiększa ryzyko występowania bezsenności, depresji i stanów lękowych;
– metionina – jest aminokwasem egzogennym zawierającym w swoim składzie atom siarki. W organizmie jest niezbędna do prawidłowej syntezy choliny i lecytyny. Metionina jest aminokwasem, który zapobiega występowaniu miażdżycy oraz chorób metabolicznych takich jak choroba stłuszczeniowa wątroby. Odpowiednia podaż metioniny zapobiega łamliwości paznokci, wypadaniu włosów i poprawia ogólny stan skóry. Długotrwałe niedobory metioniny predysponują do rozwoju zaburzeń psychicznych, w tym depresji.
Najlepszymi źródłami pokarmowymi metioniny są ryż, kasza jaglana, otręby pszenne, grzyby, orzechy włoskie, rośliny strączkowe, a także ryby i mięso;
– fenyloalanina – jest aminokwasem egzogennym stanowiącym podstawowy budulec białek ustrojowych. Jej odpowiednia podaż w organizmie zapobiega rozwojowi depresji. Fenyloalanina jest niezbędna do prawidłowego funkcjonowania i rozwoju układu nerwowego. Fenyloalaninę stosuje się w leczeniu migrenowego bólu głowy. Oprócz tego aminokwas ten pełni ważną funkcję w produkcji hormonów tarczycy i rdzenia nadnerczy. Zarówno nadmiar, jak i niedobór fenyloalaniny może być niebezpieczny dla zdrowia. Nadmiar występuje najczęściej w przypadku choroby
metabolicznej – fenyloketonurii.
Osoby cierpiące z jej powodu muszą unikać w diecie jej głównych źródeł pokarmowych, czyli mięsa, ryb, mleka, sera, dużej ilości produktów zbożowych, warzyw i owoców;
– lizyna – należąca do rodziny aminokwasów egzogennych jest substancją niezbędną do syntezy białek ustrojowych. Jest głównym składnikiem białek skóry, ścięgien, chrząstek i kości. Odpowiednia jej podaż w diecie zwiększa wychwytywanie wapnia ze światła jelita cienkiego. Lizyna wzmacnia odporność immunologiczną.
Jej źródłami pokarmowymi są głównie jajka, drób, ryby, mięso, sery żółte i strączki. Niedobory lizyny w diecie są spotykane niezwykle rzadko. Zdarzają się u osób wyniszczonych, skrajnie niedożywionych lub stosujących przez długi okres restrykcyjne diety eliminacyjne;
– izoleucyna, leucyna i walina – tworzą rozgałęzioną grupę aminokwasów popularnie występującą także pod nazwą BCAA. Są one aminokwasami egzogennymi występującymi w dużych ilościach w produktach zawierających białko (zarówno zwierzęce, jak i roślinne). Niedobory BCAA w populacji występują niezwykle rzadko, zdarzają się jedynie u osób, które spożywają zbyt małe ilości białka ogółem lub u pacjentów z poważnymi zaburzeniami metabolicznymi. Zapotrzebowanie dorosłego człowieka na leucynę, walinę i izoleucynę wynosi kolejno 40, 17–25, 19 mg/kg masy ciała. BCAA są chętnie suplementowane przez osoby aktywnie uprawiające sport w celu zwiększenia siły mięśniowej i wspomagania procesów regeneracji.
4. Aminokwasy – zastosowanie
Aminokwasy są na tyle zróżnicowaną grupą związków chemicznych, że znajdują zastosowanie w wielu branżach przemysłowych. Najważniejszą z gałęzi przemysłu wykorzystującą właściwości aminokwasów jest przemysł spożywczy. Wykorzystuje on właściwości aminokwasów wynikające z ich przemian metabolicznych następujących pod wpływem procesów technologicznych i obróbki kulinarnej. Bardzo popularnym przykładem wykorzystania aminokwasów w przemyśle spożywczym jest korzystanie z glutaminy. Jest ona składnikiem popularnych wzmacniaczy smaku (glutaminian sodu) dodawanych do wielu przypraw, gotowych dań, żywności typu fast food czy serów dojrzewających.
Aminokwasy znajdują też zastosowanie w farmaceutycznych preparatach kosmetycznych i dermatologicznych. Na rynku dostępny jest cały szereg takich preparatów. Aminokwasy wykorzystywane są tak chętnie ze względu na swoją wielofunkcyjność. Niektóre z nich mają silne działanie nawilżające (wchodzą w skład naturalnego czynnika nawilżającego, natural moisturising factor – NMF). Część aminokwasów wzmacnia barierę ochronną naskórka, zapobiegając jego przesuszaniu i powstawaniu zmarszczek. Niektóre z nich mają działanie antyoksydacyjne, przeciwzapalne czy regenerujące zniszczone warstwy naskórka. Najczęściej wykorzystywanymi w kosmetyce aminokwasami są arginina i glicyna, stosuje się je jako składniki środków do pielęgnacji paznokci, włosów i skóry.
Właściwości i zastosowanie aminokwasów są na tyle szerokie, że można byłoby stworzyć na ich temat cały cykl artykułów. Potwierdza to tylko fakt, że są one kluczowymi dla zdrowia i funkcjonowania człowieka związkami chemicznymi. Najważniejsze, aby znać ich funkcje w organizmie i orientować się, jakie produkty pokarmowe je zawierają, a także wiedzieć, jakie konsekwencje zdrowotne niosą ze sobą długotrwałe niedobory aminokwasów (przede wszystkim egzogennych).
Bibliografia
Stryer L., Biochemia, Warszawa 2003.
Hames H., Biochemia. Krótkie wykłady, Warszawa 2007.
Sikorski Z., Chemia żywności – sacharydy, lipidy i białka, Warszawa 2007, 274–280.
Kolarzyk E., Białka, Kraków 2015.
Główka A., Olejnik A., Nowak I., Zastosowanie pochodnych aminokwasów w preparatach kosmetycznych, Poznań 2016.
Cieplak M., Sienkiewicz A., Białka, Encyklopedia Fizyki Współczesnej, Warszawa 2004.
Drywień M., Dźwigała J., Staszewska-Skurczyńska M., Znaczenie aminokwasów rozgałęzionych w żywieniu człowieka oraz w profilaktyce i przebiegu niektórych chorób, „Medycyna Ogólna i Nauki o Zdrowiu” 2013, 3, 380–386.
